/  
 ДОКУМЕНТІВ 
20298
    КАТЕГОРІЙ 
30
Про проект  Рекламодавцям  Зворотній зв`язок  Контакт 

Властивості ферментів як біологічних каталізаторів, Детальна інформація

Тема: Властивості ферментів як біологічних каталізаторів
Тип документу: Реферат
Предмет: Медицина, БЖД
Автор: Олексій
Розмір: 0
Скачувань: 1227
Скачати "Реферат на тему Властивості ферментів як біологічних каталізаторів"
Сторінки 1   2  
Івано-Франківське базове медичне училище

Відділення післядипломної освіти

Реферат на тему:

„Властивості ферментів

як біологічних

каталізаторів.

Підготувала лаборант

Коломийської ЦРЛ

Валентина Масевич

м. Івано-Франківськ 2002р.

План

1.Загальна характеристика ферментів.

2.Механізм дії ферментів.

3. Ферменти – біологічні каталізатори.

а) специфічність дії ферментів.

б) зворотність ферментативних реакцій.

в) залежність активності ферментів від ph – середовища.

г) залежність активності ферментів від температури.

4.Метаболізм ферментів.

Ферменти – це специфічні білки, які виконують в організмі роль біологічних каталізаторів. Являючись білками, ферменти мають первинну, вторинну, третинну і багато з них – четвертинну структуру.

При гідролізі ферментів утворюється суміш амінокислот. Відомо більше, як 20 різних амінокислот, які входять в склад білків.

Ферменти мають загальні з білками фізично-хімічні властивості: при гідролізі розщеплюються на амінокислоти; мають високу молекулярну масу; утворюють високу молекулярну масу; створюють колоїдні розчини; погано кристалізуються; дуже нестійкі до високих температур солей, важких металів, кислот, лугів і т. п; мають антигенні властивості.

Молекулярна маса ферментів має широку варіацію – від декілька десятків тисяч до декілька мільйонів.

Ферменти відрізняються по своїй структурі. Їх поділяють на 2 групи – прості і складні. Прості, або однокомпонентні; - ферменти складаються тільки із амінокислот. До них відносяться невелика кількість ферментів (рибонуклеаза, амілаза, альдолаза, уреаза, пепсин та ін.). Але більшість ферментів складається з двох компонентів: небілкової частини, або простетичної групи, і білкової – апофермент. Ці дві частини фермента окремо не мають сили, але тільки в комплексі одне з іншим вони проявляють каталітичну здатність.

Небілковий компонент розпаду ферментів називається кофермент.

Багато коферментів являються вітамінами або їх похідними. В даний час нам відомо понад 300 окремих ферментів (а, може набагато більше, бо наука не стоїть на місці), в склад яких входять в якості коферментів вітаміни або їх похідні. Як наслідок, при авітамінозах спостерігається розпад діяльності всіх ферментних систем.

Для визначення механізму дії ферменту було запропоновано немало теорій. Але перемогла та, в якій мова йде про те, що каталізатори лише скорочують час, необхідний для досягнення рівноваги хімічної реакції. Більшість хімічних реакцій потребує “запуску”, що і виконують ферменти.

В основі життєдіяльності організму лежать хімічні перетворення різних речовин, швидкість яких визначають ферменти – біологічні каталізатори. Харчотравлення, використання всіх корисних речовин, які поступили в організм, ріст, згортання крові, м’язові скорочення і багато інших фізіологічних процесів – все це побудовано на чіткій, послідовній роботі ферментних систем.

Ae

E

Сторінки 1   2  
Коментарі до даного документу
Додати коментар